水溶性米タンパク質粉末研究

米protein is a highly nutritious protein. It has a complete composition of essential amino acids, but is relatively deficient in lysine and threonine compared to animal protein. Because plant proteins and animal proteins each have their own characteristics and nutritional effects are different, it is ideal to consume these two types of protein in a balanced ratio. Clinical studies in the United States have shown that less than 1% of highly allergic patients out of about 700 cases of hereditary allergies are allergic to 米タンパク質, and allergies to rice protein are rarely reported in pediatrics [1-2].

It is precisely because of the high nutritional value and hypoallergenicity of rice protein食品市場での発展の見通しが特に良いこと。しかし、溶媒法で抽出した米タンパク質は溶解度が非常に低いため、一般的に水溶性米タンパク質粉末の調製には酵素法が用いられる。しかし、酵素調製に使用される酵素は比較的高価であり、その用途は大きく制限されていた[2]。米のタンパク質は、特別な生理活性を有し、身体を調節することができる生理活性ペプチドを生成するために酵素的に加水分解されます' s活動不可欠ですこれらの生理活性ペプチドのほとんどは、長いタンパク質鎖の中で不活性な状態で存在している。酵素的に加水分解されて適切な長さになると、初めて生理活性が明らかになる[3]。

イネタンパク質の修飾に関する国内外の研究は、主に化学修飾と酵素修飾に焦点を当てており、物理修飾の研究も行われている。

物理的1改良

物理的修飾とは、タンパク質の機能的特性を改善するために、機械的処理、凍結、押出、磁界、電場、音場、限外ろ過、低線量放射線、および低分子の両親媒性物質の添加などの方法を使用することを指します[4]。楊恵麗らは、超音波循環技術を用いて大豆たん白質を分離した。320 wの超音波出力と15分の超音波時間で、乳化能は17%、乳化安定性は49%向上した。

超音波出力960 wまたは800 w、超音波時間15分では、超音波処理をしていないタンパク質に比べて、泡立ち能力70%、泡立ち安定性7%が最大に達した。超音波出力が640 wのとき、分離された大豆タンパク質の疎水性は最大値に達し、非超音波処理と比較して39%増加しました。加藤ら[6]米に高圧処理を施す。圧力が100~ 400 mpaに達すると、米に含まれるアレルゲン性たんぱく質の溶存量は0.2 ~ 0.5 mg(たんぱく質)/g(米)だった。圧力が300 ~ 400 mpaに達したときの溶解量は0.5 mgタンパク質/g(米)。500 mpaを超えても溶存量は増加しなかった。物理的修飾は、毒性の副作用を最小限に抑え、低コストで、作用期間が短いという特徴があるが、明らかな効果がないため、めったに使用されない。

2耐薬品性の改质

対象は主に耐薬品性の改质、蛋白質を各職能団体導入親水性lipophilic団体などマイナス団体电懐炉団体などの化学的活性を特定の団体がタンパク質チェーン側構造、改善にhydrophobicityためにタンパク質静電気仕様完全に再現されてその[4・7]属性を変えるだけなのです現在、一般的に用いられている化学修飾法には、脱アミド化、アシル化、グリコシル化、リン酸化、アルキル化、親油性修飾などがある。イネタンパク質の化学修飾については、主に脱アミド化、アシル化、グリコシル化、リン酸化、アルキル化が報告されている。

2.1 Deamidation修正

Deamidation modification is a commonly used method in the modification of vegetable proteins。脱アミド変性タンパク質は、未変性タンパク質と比較して、溶解度、乳化・乳化安定性、発泡・泡安定性、保水性などの改善度が様々である[8]。yi cuipingら[9]は、脱アミド修飾がイネタンパク質の溶解度に及ぼす影響を調べた。研究によると、脱アミド度が0 ~ 63.5%の時、米のタンパク質の溶解度は脱アミド度に比例して99.4%まで直線的に上昇した。脱アミド度が63.5%を超え、66.2%に達すると、米タンパク質の溶解度がわずかに上昇した。脱アミドの度合いは直線的に99.4%に増えた。脱アミド度が63.5%を超え、66.2%に達すると、米タンパク質の溶解度がわずかに低下した。chen zhicheng[10]は、ライスタンパク質を酸脱アミド化し、直交実験を用いてライスタンパク質の酸修飾条件(ライスタンパク質含量50 g/ l、塩酸濃度0.3 mol/ l、反応時間3時間、反応温度85℃)を最適化した。

2.2 Glycosylation修正

After the grafting modification of proteins and polysaccharides, their functionality is greatly improved, mainly in terms of water solubility and emulsifying properties [11]. Du Yansu et al. [12] used a dry-method Maillard reaction to glycosylate modified rice bran gluten, and investigated the effect of the mass ratio of gluten and carrageenan and the reaction time on the grafting reaction process and the functional properties of the grafted product. The results showed that at a mass ratio of gluten to carrageenan of 1:2, a relative humidity of 79%, temperature 60 °C, reaction for 24 h, the grafting degree of the product reached 28. 84%; compared to gluten, the solubility, emulsifying properties and emulsion stability of the grafted product were increased by 2. 04 times, 4. 84 times and 0. 63 times, respectively.

2.3リン酸化修正

リン酸化タンパク質の変形。選択のたんぱく质を使い活発に働いている団体サーなど払い下げそれからオットー・デュアリンと灰汁ε-NH2、これは近いです調査会社、リン、をリンパケットの数導入のリン団体の導入増加protein' sの電気陰性度、それによってタンパク質間の静電反発を増加させ、それらをより多くのタンパク質系に分散させ、その溶解性と凝集安定性を向上させる[13-14]。

shen shiqiangら[15]は、大豆タンパク質をリン酸化した単離物に対して、低モル比のオキシ塩化リン/タンパク質を用いた。その結果、大豆タンパク分離液濃度4%、反応時間30分、オキシ塩化リン量0.20 ml、ph 10.00の最適な処理条件で、大豆タンパク分離リンの等電点が4.25から3.75に低下した。容積0.20 ml, ph 10.00,リン酸化大豆タンパク質の等電点を4.25から3.75に低減し,溶解度と乳化性を大幅に向上させた。li hongjuら[16]は、アカマツの種子を原料として、アカマツの実にトリポリリン酸ナトリウム(stp)を添加した単離タンパク質を修飾した。最適な条件解体phosphorylated修正アカマツナット孤立タンパク質は:温度反応は45°C pHは8.5大量分数STPは7%と反応時間75歳ミンられる。このような状況のなかで、隔離松子夫人はことば性蛋白溶存量80.2%に到着できるようになる。

3酵素修正

酵素修飾は、酵素を利用してタンパク質のアミノ酸残基やポリペプチド鎖を変化させ、構造を変化させることで、機能性や栄養性を向上させます。酵素修飾の主な方法は、共有結合性の架橋、加水分解、脱アミド化、リン酸化である[17]。酵素を利用しており、タンパク質機能性能を高めの米のタンパク質は化学修正を使ったな方法よりも優れ酵素の働きは要件を満たしている必要な方法はよりので彼らはより具体的には、毒性物質が発生し、消費者の酵素修正が人よりも「自然発生的[18]。

酵素修飾は、主に酵素によるペプチド鎖の特定の切断を伴う,疎水性アミノ酸残基は、もともとタンパク質の外側に露出したように'sより高い構造が切断され、それによってタンパク質の溶解度が上昇する[19]。ren wencongら[20]は、アルカリプロテアーゼ改質を用いて、窒素溶解度指標を指標として、単因子実験と応答表面実験により、高温変性大豆の最適な酵素加水分解プロセス条件を決定した。条件は,ph 9.0,基質濃度8.56 g/100 ml,酵素量13 004であった。69 u /gタンパク質、温度59。10℃、20時。47分,加水分解度15。86%まで跳ね上がった。

 xueguo dongら[21]は、アルカリプロテアーゼを用いて稲かすタンパク質を修飾した。その結果、酵素量[e]/[s] = 1%、ph 8.0、温度65°c、固液比1:5が最適な酵素条件となった。これらの条件下で,米タンパク質の溶解性,乳化性,発泡性が著しく向上した。chen ji-wangらは[22]、米タンパク質をアルカリプロテアーゼで加水分解して得られた米ペプチドが、溶解性が良く、粘度が低く、食品産業に広く利用できることを示した。zheng maiら[23]は、複合プロテアーゼを用いて穀物タンパク質粉末を加水分解し、25% ~ 30%の加水分解度の可溶性穀物タンパク質粉末を得た。

4展望

現在は化学修飾と酵素修飾が主に用いられているmodify rice protein. Chemical modification has the hidden danger of chemical reagent residues, so enzymatic modification has become the focus of research on rice protein modification. The hydrolysis rates of enzymatically modified proteins are not very high, generally at most 30% to 35%, which is a great waste of resources. In order to increase the degree of protein hydrolysis and enable the active ingredients to be used to a greater extent, biological modification methods such as the interaction of several enzymes can be used to hydrolyze the protein of grains and beans, so that the hydrolysis rate of the grain protein can be increased and its active ingredients can be more fully utilized by the body. The protein is hydrolyzed into small molecular peptides, and its solubility is ensured, thereby improving the disadvantage of poor palatability of grain foods.

参照:

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[3]貞洞(チョンドン)。イネの活性ペプチドに関する研究の進展[j]。穀類、の油及び油脂、2009年(12):39-42。

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【5】楊恵麗、馬海麗。超音波を用いたイネタンパク質分離の物理的修飾に関する研究[j]。中国醸造,2009,206(5):24-27。

[6] kato t, katayama e, matsubara s, et al。高静水圧による米粒からのアレルギー性タンパク質の放出[j]。日刊、2000年食品化学Agricultrual隔てる48(8):3 124-2の存在です

[7]青木孝之、日留泰彦。メイラード反応を用いたアルブミンの熱安定性の向上とグルユーロニー酸との相互作用によるエマルシファイ活性の向上[j]。1999年食品研究国際32:129-133。

【8】伊翠平、姚恵元。イネタンパク質濃縮物の脱アミド化に関する研究(i) -酸脱アミド化と酵素脱アミド化の比較とパラメータの最適化[j]。2005年(平成17年)1月1日:145-149。

【9】伊翠平、姚恵元。米deamidation論研究デンプン質が集中(II)ℴℴ酸deamidation修正機能特性の効果栄養米の属性デンプン質がか[J]た2005年(平成17年)3月26日:ダイヤ改正。

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