大豆たん白粉の性質は何ですか?

Soybeans are an important source のvegetable タンパク質とoil crops. のgenetically modified soybeans imported by Chinのare mainly used for oil extraction, とtheir 大豆meal is used for animal feed. のsoybean meal from domestically produced non-genetically modified soybeans 後oil extractiにcan be used to prepare 醤油proteでisolate, 醤油proteでconcentrate, defatted 醤油flour, etc., とenter のfood chaで[1-3].

大豆に含まれるタンパク質は、主に種子の葉組織のタンパク質体に含まれており、種子全体の乾燥物質の約40%を占めています[4,5]。イオン強度0.5 mol/ lにおける沈降係数によって、2 s、7 s、11 s、15 sの4つの成分に分けることができる[6]。また、構造タンパク質、貯蔵タンパク質、代謝を調節し、貯蔵物質を合成し、その機能に応じて細胞構造を作る酵素などの代謝タンパク質にも分けられる[7]。このうち7 sと11 sは大豆の主な貯蔵タンパク質であり、大豆全体のタンパク質含有量の約80%を占めている[8]。また、近年、膜タンパク質である親油性タンパク質(lp)が大豆タンパク質の分離過程で発見されています。この成分はなどoil-bindingタンパク質で形成された複雑な阳グロブリン、β-conglycinin石油の阳グロブリンが[9、10]リン脂質。

の構成と機能 soy protein components have a significant 効果にのsensory quality のsoy or soy タンパク質products such as tofu, soy milk, とvegetable meで[11-13]. Wang Xibo etアル[14] showed that the quality のtofu is better when the relative content のsulfur-containing amino acids in soy protein is higher than 2%, the ratio の11Sto 7S is higher than 1.88, とthe relative content のparallel β-folded structures is higher than 39.96%.

andrewら[15]は、大豆タンパク質含有量とグロブリンサブユニット組成が豆腐のゲル特性に与える影響を分析し、タンパク質含有量が高いほど豆腐の硬度が高くなることを示した。11の欠失sa4サブユニットの欠如は、豆腐の硬さと水分保持と正の相関がある。張ら。[16]審査品質原料処理条件の効果を豆腐近年、品質不良の見せ豆腐は主に大豆阳グロブリンやβ-conglycinin。一般的に大豆阳グロブリン硬度に影響が豆腐、β-conglycinin豆腐の弾力性に影响します。したがって、11 sと7 sの比率は、豆腐の生産に適した品種を選ぶための指標とも言える。

本論文では、大豆のタンパク質の構造構成の現在の研究状況を振り返り、大豆のタンパク質成分の調製プロセスに焦点を当て、大豆のタンパク質のさまざまな成分の機能性をまとめました。大豆や大豆たん白製品の品質管理の参考になることを目的としています。

図1大豆タンパク質成分の構造

11 sグロブリンは大豆中で最も豊富なグロブリンである。主に硫酸を含むアミノ酸を多く含むグリシニンで構成されています。分子量は320から375 kdaである。その構造は、中性条件下で5つのサブユニットからなる中空の六面体である[17]。各サブユニットは酸性ポリペプチドとジスルフィド結合で結ばれた塩基性ポリペプチドで構成される。phの等電点は約5.8[8,18,19]である。7阳グロブリンはβでできて-conglycinin、γ-conglycininや、アルカリ性の7阳グロブリンできます。[8]このうち、β-conglycininの主な要素7阳グロブリン、分子量約180-210 kDa。仮想形で存在する中立状態でtrimerを受けており、によって作られる集約3サブユニット、αα」経て、β疎水性線維相互作用です等电点はポイントのαをα」は5.2 530人が、それぞれβサブユニットは4構成小さな要素であるβ1日-β4[5、20 ~ 22]。

 βの-conglycinin構造は特別な、αとαサブユニットが領域の他の領域を延長して、これら3サブユニットはいずれもN-glycosylated、すなわち、関連するN-termini v .サブユニットはhigh-mannose glycans。これは、可溶性大豆グロブリン[21,23-25]とは大きく異なります。11 sと7 sの変性温度も実験によって異なる。一般に、β-conglycininで変性68-72°Cや大豆阳グロブリンで変性86-90°C[9 26]。ダイズ種子中の11 sと7 sの比率は、成長環境と遺伝子型に依存して、通常0.5から1.3の範囲である[27-29]。

さらに、15 sの含有量は約5%と最小限であるが、その分子量のゲルろ過クロマトグラフィー分析から、15 sタンパク質は11 sグロブリンサブユニットからなる二量体であると考えられる[8,30]。2 sタンパク質は主にトリプシン阻害剤(クニッツトリプシン阻害剤)のような抗栄養因子で構成されている。その含有量はわずか8%ですが、ヒトの気道でアレルギー反応を引き起こす可能性があるため、除去する必要があります[8]。lpは約70%のタンパク質と10%の脂質を含み、主にリポキシゲナーゼと膜タンパク質から構成されています[9,19]。

タンパク質は、分子量によって油体由来の油性タンパク質(24 kdaおよび18 kda)、液胞由来のタンパク質(34 kda)、さらにlpタンパク質全体の約60%を占める7 sおよび11 sタンパク質のサブユニットおよびポリペプチドに分けられる[9]。lp中のタンパク質は、クマシーの青色色素に対する感受性が低いため、sds - pageを用いてタンパク質組成を大まかに定量することはできない。Mashahikoら[19]ものでしかないとして、この消化酵素はたんぱく質をlipid-bindingも合祀hexaneによって削除せずこいつは08年Kjeldahl方法およびthin-layerクロマトグラフを使用することによって、そして最後によれ7して11S、LP 23%を占め、46%、31%費を合わせたタンパク質の含有量だけ脱脂加工大豆回の食事。

2大豆タンパク質分画の準備

Currently, the main commercial soybean protein products脱脂大豆ミール、大豆たんぱく濃縮物、大豆たんぱく単離(spi)。これらの中で、大豆のタンパク質の分離は、90%以上のタンパク質の含有量が最も高いです;2位は大豆のタンパク質濃縮度で、約70%;また、脱脂大豆ミールは、原料からほとんどの脂質が除去されただけで、多糖類などの非たんぱく質成分は約50%残っているが、大豆のたんぱく質の原料として分離される[5]。しかし、7 s、11 s、lpの抽出方法は、組立ライン生産の基準を満たすにはまだ程遠い。3つのタンパク質成分の抽出過程とパラメータをそれぞれ図1と表1に示します。

当初、naganoら[31]は、7 sソイグロブリンゲルの動的粘弾性パラメータを決定するために、7 sおよび11 sの精製法を初めて提案した。脱脂大豆ミールを原料とし、蒸留水に混ぜて室温で1時間放置し、ふるいで不溶性成分を除去した後、遠心分離する方法。遠心分離後、上清に0.98 g/ lの濃度で重亜硫酸ナトリウムを加え、phを6.4に調整する。

その後、上清を氷浴中に一晩貯蔵し、再び遠心分離し、この時に得られた沈殿物は11 sと考えられる。その後、上名液を0.25 mol/ lのnacl溶液にしてph 5.0に調整し、再び遠心分離する。遠心分離後の上清を蒸留水の2倍に混合しphを4.8に調整して再度遠心分離し、この時の沈殿物は7 sグロブリンであった。この方法で得られた脱脂大豆ミールの11 sと7 sの抽出率はそれぞれ10%と6%で、純度は90%以上に達する。その中でも、7 sタンパク質を分離するには0.25 mol/ lのnacl、ph 5.0、4°cが最適な条件であると考えられています。この方法は、大豆タンパク質の「三段階酸性沈殿」という基本的な分離法の基礎となります。

1992年以降、多くの研究が行われている大豆タンパク質の抽出を最適化します主に抽出プロセス中のタンパク質のコンフォメーションに温度、phおよびイオン強度の影響に基づいて[31,33-35]。deakら[33]は、抽出プロセスを単純化するためにnaclの代わりにcacl2を用いた。表面電荷密度の違いにより、カルシウムイオンはph 6.4で11 sに結合しやすい。この方法はタンパク質収量を向上させるが、純度は低かった。柳ら。[34]選択アルカリ性抽出ャ潟e[ションのタイプがアルカリ液ののpHで抽出温度であり、脱脂加工大豆食事Tris-HClバッファ業」の割合やナトリウムbisulphite (SBS)の5つの要素としては最適化実験が進められて一の順であったと11S 7タンパク、純粋性と抽出指標客席占有率を示した。その結果、0.3 mの三酸塩酸緩衝液を抽出液として使用すると、収量がそれぞれ11 sと7 sで2.01ポイント、1.16ポイント増加することが明らかになった。

アルカリ溶液のphを7.5から9.0に上げる過程で、2つのタンパク質の収率と純度は最初に増加し、その後減少した。抽出効果はph 8.5で最も良好であった。抽出温度はアルカリ溶液の温度を指します。温度を25°cから45°cに上げる過程で、2つのタンパク質の収率は有意に上昇し、その後45°cから65°cの間で有意に低下した。長野ら[31]に比べて、室温での抽出効果は高かったが、45 ~55℃は変性温度に達していなかった。大規模単位あたりに必要なバッファ大規模を増やすきな粉は最も単純かつ最も効果的な方法たんぱく質ようかいど石高をためたうえで純度増やし、しかしこのもニーズの容量を考慮し使っていた器には使用するのに適していない生产;sbsによってジスルフィド結合を切断してタンパク質凝集を減少させることも溶解度を向上させることができるが、sbsの濃度が増加すると、2つのタンパク質の収量、タンパク質含有量、純度が最初に増加し、その後減少し、0.01 mol/ lの濃度で最大値に達する。

On this basis, Din Jalal Ud etアル[36] noted in 2021 the influence のpretreatment conditions とraw material type にthe extraction effect, とrecovered the intermediate product obtained by secondary acid precipitation for the extraction の11S protein. The results showed that pretreatment のsoybean grains, defatted soybean meal, and soybean isolate protein フィターゼと大幅に11 sと7 sの純度を向上させることができます。このうち、ダイズ単離タンパク質を用いた11 s抽出が最も効果的で、純度97.16%、収率48.92%に達した。しかし、7 sの収量は酵素処理後に有意に減少した。

実際、単離された大豆タンパク質には7 sや11 sだけでなく、種子タンパク質体や油体の周囲に多数の膜タンパク質が存在する[9]。これまでの研究で、この酸性沈殿法で抽出された大豆タンパク質は味が悪く、脂質(lp)に結合したタンパク質が残っていることがわかっています[32]。これに触発されて、mashahikoら[19]はタンパク質抽出時のlpの反応に着目し、タンパク質の品質を確保するための新しい抽出法を考案した。

70 ~ 80°cに予熱した低温脱脂大豆粉を原料とする。その方法は、長野&とは大きく異なる#5 mol/lの硫酸と水酸化ナトリウムを希釈してphを調整するために使用される39;s法;11 sタンパク質は、phを5.8に調整した後、5.0、5.5に調整し、遠心分離してlpを抽出する。最後にphを4.8に調整して7 sタンパク質を得る。分離プロセスに大量の塩や冷却は必要ありません。この親油性タンパク質抽出法の鍵は、lpが疎水性が強く、塩害を受けやすいことである。ph 5.0ではlpと7 sはともに不溶性の状態にあり、5.5では7 sは溶解するがlpは不溶性のままである。また、予熱によって7 sおよび11 sの抽出が保証されるが、a温度が高すぎるとlpの抽出速度が低下する。lpの発見は、これまでの方法で抽出された11 sや7 sの不純物が少ないという現象を間接的に説明するとともに、一部の研究者がその機能性を探求するきっかけとなった。

大豆タンパク質分画の3つの機能特性

加工条件によって、タンパク質は本来の状態から中間状態へと変化し、最終的には完全に変性して機能するようになります[37]。この変換過程において、タンパク質の分子量と一次構造は通常変化しない。主な変化は、タンパク質の二次構造や三次構造の変化による表面のアミノ酸組成の変化に反映され、条件となるタンパク質-タンパク質相互作用。したがって、タンパク質の自然な状態はその完全な機能像を決定するものではない。また、溶液、界面、ゲルなどの環境でのタンパク質の折り畳みや展開の際の構造遷移挙動を理解する必要があります。

3.1溶存量

タンパク質の溶解度は通常、ゲル、エマルジョン、飲料などの製品の製造のために調査する必要がある主要な機能です。これは、特定の溶液中の可溶性状態にあるサンプル中の全窒素の割合として表すことができます。溶解度は、タンパク質のアミノ酸組成、配列、分子量、タンパク質自体のコンフォメーションだけでなく、イオン強度、ph、温度などの環境要因にも関係する[38,39]。タンパク質構造に基づいて、推测できるそう多糖類のN-terminusに付着してβ-conglycinin中立条件下の溶液だようになるこの結果は文献で確認されている[40,41]。

jiangら[40]は、同じ脱脂大豆ミールを用いてspiと11 sと7 sの3種類のタンパク質を調製した。得られたサンプルは、ph 7.0, 10 mmのリン酸ナトリウム溶液中の20 mg/ml濃度に分散しました。分散液のphを調整すると、ph 7.0で溶解度は7 s(90%)が最も高く、次いでspi(80%)、11 s(60%)となった。何もかもタンパク質塊の溶存量曲線の関数としてu柄が写しだされる最低7とメータSPI博士の溶存量pH4.5頃、11Sながらに見て溶存量はpH 5.0で最も低くて等电点点を示す11Sと7が近場pHそれぞれ4.5、5.0だ。また、3つのタンパク質の溶解度は、塩の濃度が高くなると、いずれも低下する傾向が見られた。 

0mol/ l-0.1 mol/ l-0.6 mol/ l naclの条件下で、11 sと7 sの溶解度変化の差は、それぞれ82.2 ~ 82.0 ~ 53.7%と93.9% ~ 88.7 ~ 8.2%であった。に関する重要な事イオンNaCl効果があります。等電点(ph 4 - 5)ではna +とcl-がタンパク質表面の荷電基と相互作用し、結晶-溶液界面に二重電子層を形成し、大豆タンパク質の見かけ上の溶解度を増加させる。等電点の外周りの高浓度イオンを中和さheteroelectricたためのたんぱく质やによるペイロード利得を減らすpHを調整すると思います

The solubility のsoy protein is also affected by thermal 集合behavior. Some studies have proposed the Lumry–Eyring nucleation 集合model, which suggests that protein 集合consists のmultiple stages, including conformational changes, pre-nucleation, irreversible aggregate nucleation, increased aggregation, and self-association of aggregates [42–44]. Tang Chuanhe etアル[41] showed that after preheating at 80 °CSPI only exhibited an endothermic peak corresponding to 11S at 97.6 °Cendothermic peak, which may be due to the fact that 7S was completely unfolded at 80 °C and formed a more stable aggregate と11S. Jian etアル[21] further demonstrated the difference in aggregation 行動間β-conglycinin and glycinin during heating. The solubility βの-conglycininremained basically unchanged during heating from 50 °C to 100 °Cwhile the solubility of glycinin decreased with increasing temperature trend. When the soy 阳グロブリンand β-conglycinin are mixed in a ratio of 4:1, 2:1, and 1:1, respectively, the complex aggregates become smaller and the solubility increases with the addition of β-conglycinin.

疎水性相互作用は、タンパク質凝集の主な駆動力である可能性があります[45]。2つのタンパク質の熱凝集の仕組みを図2に示します。クラスタリング発生させた場合、β-conglycinin、一旦疎水性の残留物質でし隠れ蓄積しますが形成されている、表面の多糖类や親水性団体反発队」を抑制するその他単体で接近でしたしかし、ソイグロブリンの塩基性ポリペプチドには、より疎水性のアミノ酸が存在するため、より活性な部位が露出するように展開する。一部の活性部位は凝集過程で覆われますが、凝集体表面に疎水性残基が残っているため、活性部位は凝集を続けます。

β臨席の天覧-conglycinin、疎水性の表面に残留でし阳グロブリン材を使用はもはや隠れ、しかし代わりに親水性のβ-conglycinin、手順を終了する。さらに、これらのタンパク質の熱凝集挙動も濃度依存的である。タンパク質濃度を上げると、タンパク質間の間隔が減り、凝集が効果的に促進されます[46,47]。ye rongfeiらは、80°c、100°c、120°cでの熱処理後のspiの濃度の違いによる溶解度の低下を示した[48]。chen nannanらは、天然大豆タンパク質が高濃度で自発的に結合すると、回転半径が大きく、タンパク質間相互作用が強い凝集体が形成されると考えた。

育種とタンパク質抽出プロセスの改善は、より高純度の大豆タンパク質を得るためのより良い方法を提供しています。元ら[50]脱脂加工大豆を原料とし、取得できた三大サブユニットであるβ-conglycinin生产物の纯度が高いとともに:β(91.4%)α(95.0%)が、α」(92.1%)DEAE-Sepharose高速ストリームクロマトグラフスナイパー金属イオン愛嬌力にはクロマトグラフた。成绩书のみ1%このような基礎の上に,彼はキョンギらた。[25]やがてたんぱく質熱7の集約はが、β切望を中心や熱11Sの集約タンパク质はポリペプチド基本が主導している。

山顶付近のchromatographic分子量の高いピーク成分に対応すると(>ユダヤ人児童669 kDa)の冷暖房βサブユニットで積もっ°Cが大幅に増え、αとα」の分子重量配分サブユニットとほぼ変わらず暖房;11 sタンパク質の酸性ポリペプチドの中には、加熱しても全く凝集しないものもありましたが、塩基性ポリペプチドを抽出して90°cで30分間加熱すると、大量の不溶性物質が生成しました。の動的光の散乱の結果粒子の大き11S酸性リボソームペプチド両方を現在の50%から°Cに高めるれて90°CとΖ-average直径が2増えている56位からnmの158 nm (11S) 79 nm対112 nm(酸性リボソームペプチド)。7 sの粒子サイズは加熱中に減少した(29 nmから44 nm)。α」サブユニットが横ばい気温が29日ごろnm一点也不、Ζ-averageの直径βサブユニット70 nmに達する158 nmへと上昇した50°Cで90°C。したがって、βサブユニット7は定員総数を遭いやすい。

異なるタンパク質サブユニットとポリペプチド間の表面疎水性の結果を比較すると、11 sの表面疎水性h0は60°cで約5000であり、その後温度上昇に伴って急激に増加し、80°cで12000に達する。酸性ポリペプチドのh0は加熱中にわずかに変化し、80℃で4200に達する。の高い峰H0 7のβのサブユニットで、αとにα「サブユニットめぐり热い異なる気温の変化が8000峯7800と6000。さらに、タンパク質、サブユニット、ペプチドの表面疎水性は、加熱の最初の10分間で急速に増加した。

これらの結論はjianら[21]と同様で、球状のタンパク質分子が最初に折りたたみ転移を起こし、変性温度で一定時間加熱した後、球状の構造が展開し、より多くの疎水性残基が露出して表面疎水性が高まるというものである。このサブユニットとポリペプチドの熱凝集挙動の違いは、タンパク質の一次構造のアミノ酸組成に関係している可能性がある。例えば、val、leu、alaなどの疎水性アミノ酸を含む塩基性ポリペプチドは、室温で不溶性凝集体を形成することがある[51]。βのサブユニット疎水性も多く含まれてアミノ酸一人だけというN-linkedhigh-mannose glycans領域拡張された構成では、しかし、αα」2サブユニット各含んだからβサブユニットのほうがむしろ統合αよりなりやすいα」サブユニットをしたがって、阳グロブリンは、温度が大きな影響を受けて、豆乳の本溶存量の溶存量β-conglycininは強度イオンが大きく影響している。

3.2 Gelation

ゲルは固体と液体の間にある特殊な状態です。ほとんどの食品はゲル状態で食べることができます。タンパク質溶液の分子間相互作用が増加すると、架橋度がある程度増加し、溶液はゲルに変化する[37]。大豆タンパク質の熱誘導ゲルの基本的な形成過程は次のとおりです。大豆タンパク質が水に分散した後、まずしっかりとカールした形のゾルを形成します。温度が上昇すると、タンパク質は徐々に変性して展開します。隣接する分子の間に凝集体が形成され、高温は分子の運動を加速させる。タンパク質間の疎水性相互作用がより頻繁になり、平衡状態に達すると、あるネットワーク構造を持つゲルが形成され、その中に自由水の一部が閉じ込められる[52]。この過程では、ジスルフィド結合などの共有結合が中心的な役割を果たしますが、水素結合や静電反発などの非共有結合も存在します[37]。リン酸緩衝液35 mm (ph 7.6)の100°cでゲルを形成するための11 sと7 sの重要なタンパク質濃度は、それぞれ2.5%と7.5%である[53]。11 s熱ゲルは主にジスルフィド結合と静電相互作用によって形成され、7 s熱ゲルは水素結合によって形成される[16]。したがって、phと温度の条件は、タンパク質凝集体に影響を与えることによってゲルの構造と特性にも影響を与えます[54,55]。

大豆グロブリンの熱誘起ゲルの凝集度が高いことから、貯蔵率も比較的大きいと推測される。renkemaら[56]はこの結論を確認した。の温度スキャン結果heat-inducedジェルから準備をする同じ大豆阳グロブリン(純度95%)醤油と豆β-conglycinin(純度60%)刑事が見せたG'大豆阳グロブリンとβ-conglycininジェル冷却は4000 Pa年末2500 Pa pH 3.8や7400 Pa前者を主張し、5400 Paは後者を主張した。破裂外伤后ストレス11S重要たんぱく質で融けのペーハー3.8に7.6も遥かに上回るβゲルの-conglycininて、46.2 18.1 kPa前者を主張し、2.1 2.2朝鮮人民軍は後者を主張した。2つのタンパク質ゲルの貯蔵率の違いは、硫酸を含むアミノ酸の含有量の違いにも起因している可能性がある。11 sタンパク質は、1単位タンパク質あたりメチオニンとシステインの3倍から4倍の量を持つ。メチオニンとシステインは、11 sタンパク質中では7 sタンパク質の3 ~ 4倍豊富である[57]。

eduardaら[58]はまた、熱誘起ゲルのエネルギー貯蔵率は、11 sと7 sの比(r2 <0.50)に直接関係せず、システイン残基が低い酸性a3サブユニットの含有量に依存することも示した。heat-inducedジェルの動的rheological結果孤立大豆タンパク質で11種類大豆阳グロブリンなどからβ-conglycinin subunit-deficientで生産される大豆や見せ師範protein-composed大豆A3サブユニット口座が全体の2%ぐらいタンパクに満たないが、11S切望内容はG&と関連している#39;完全に形成されたときのゲルの(r2 >0.967)。

 a3サブユニットのタンパク質含有量が全体の2%未満である場合、11 sサブユニットの含有量とg &との間には相関がある#39;完全に形成されたゲルの値(r2 >0.967)。a3サブユニットがタンパク質全体の2%以上を占めている場合、g &の間には相関は見られない#39;完全に形成されたゲルの値と大豆タンパク質の組成。また、高11 s含有品種と低11 s含有品種のゲル貯蔵率にも有意な差は認められませんでした。つまり、熱誘起ゲルの主要な構造モノマーは7 sタンパク質であり、これは90°cでの11 sタンパク質の不十分な展開によって引き起こされる可能性がある。これは、11 sサブユニットの組成とゲル硬度の間に相関があることが判明した豆腐研究の結果と同様である[15,59]。なお、タンパク質の開け閉めはゲル形成の前提条件であるため、进行することが予想さのgelation温度β-conglycinin、低い遷移温度を有するは、大豆阳グロブリン(G&に比べ#39; 'で/ G' = 1)。ゲル化温度は7 s含有量の高い品種では74.2 ~ 82.2°c、11 s含有量の高い品種では86.2 ~ 90.2°cであった。

3.3 Rheological特性

レオロジー試験は、大きなひずみまたは周波数を加えることによって材料構造を破壊し、それによって加工中の原料の相転移をある程度反映させることができます。粘度、貯蔵弾性率、損失弾性率、トルク[60-62]などのパラメータによって特徴づけられる。例えば、タンパク質の粘度が高すぎると、加工中に固まりができて溶解できないことがよくあります。言うまでもなく、材料のレオロジー特性の変化は、プロセスパラメータだけでなく、材料自体の組成にも影響されます。

murilloら[60]は、高水分の大豆タンパク質押出製品において、粘性の違いに起因する速度勾配が繊維構造形成の鍵であることを示した。パトリック・ら[63]によると4隔離良质な大豆タンパク定常状態のスキャン結果は融け同じソース、タンパク質の含有量情报を(計90%以上=干物)も同じ条件の下でが複雑なviscosities 60でs計44回朝鮮人民軍・s (SPI 1) 43朝鮮人民軍・s (SPI 2) 34朝鮮人民軍・s (SPI 3)、および14朝鮮人民軍・s (SPI 4)。このような相違は伝が可能異なる度による変性抽出処理[64]。

この実験では、タンパク質の含有量soy protein concentrate was about 67% of the total dry matter, but under the same conditions, ◆viscosity (101 kPa·s) was more than twice that of soy protein isolate [63]. This indicates that the higher proportion of 他ingredients such as 多糖类in the raw material also has an effect on viscosity, which is similar to the results of Zhang Wei etアル[65] in the study of extruded vegetable proteins. The ΔH of soy protein isolate is 0.72 J/g. 醤油protein isolate and gluten flour were mixed with wheat starch, corn starch, potato starch, sweetpotato starch, tapioca starch, mung bean starch, pea starch, potato amylopectin, and corn amylopectin (soy protein isolate: gluten: starch = 65:15:20) and mixed with 9 types of starch (wheat starch, corn starch, potato starch, sweetpotato starch, tapioca starch, mung bean starch, pea starch, potato amylopectin, corn amylopectin). The ΔH of the mixed powder ranged from 1.24 to 2.42 J/g, and the viscosity of the mixture when extruded ranged from 308.70 to 633.61 Pa·s. The ΔH and viscosity of the mixture were positively correlated (P<0.05).

ほとんどの研究では、タンパク質成分の物理化学的性質がゲル構造の形成に与える影響について議論されているが、これはゲル加工中の挙動の変化を説明するのに十分ではない[66-69]。mellemaら[70]は、折りたたまれていないタンパク質が相互に結合していることを最初に提唱した。 

ほとんどの研究では、タンパク質成分の物理化学的性質がゲル構造の形成に与える影響について議論されているが、これはゲル加工中の挙動の変化を説明するのに十分ではない[66-69]。mellemaらはまず、展開したタンパク質の結合によって形成される鎖の曲率と結合モードが、ゲルが顕微鏡的に変形する方法を決定すると提唱した。例えば、湾曲したチェーンを持つゲルの主な変形モードは曲げですが、まっすぐで相互接続されたチェーンは伸張によって変形します。このことから、renkama[71]は、タンパク質鎖が曲がっているほど、ゲルが破断する際のひずみが大きくなることを示した。傑ナツらから[72]を見せるlarge-amplitude手段oscillatory切取テストのでなく実は分子間固有の粘度および働く相互作用能力thermogelsから形成良质な大豆タンパク孤立11S-enrichedタンパク質(11Sコンテンツ72.1%と、7内容3.3%)や7S-enrichedタンパク质(4.2% 7コンテンツ30.4%、11Sコンテンツ)に違いが内在の粘度および体力でインタ-ラクションのthermogels不调が生じます。

低タンパク質濃度(6%)では、3つのgとの関係'値は以下のとおりです。11 s高タンパク質(600 pa) >大豆タンパク分離(300 pa)>7 s濃縮タンパク質(60 pa)。のG'タンパク質濃度が低い場合の値は、分子間の衝突や凝集などの相互作用がほとんどない、または少ない場合の分散相の固有粘度を反映します。そのため、11 s濃縮タンパク質の固有粘度はより強く、大豆タンパク質の分離が続いた。しかし、7 s濃縮タンパク質の分子間相互作用はより強く、これはg &によって反映される#39;- 3つのタンパク質のタンパク質濃度曲線。7 s濃縮タンパク質の対応する曲線の傾きは最も大きい(281.25)。

次は isolated soy protein (266.67), and the 11S-enriched protein is the smallest (150), that is, for every unit increase in protein concentration, the 7S-enriched protein has a greater degree of molecular collision and aggregation, and G'最速を増加させる。これはソイグロブリンの展開が不十分であり、グロブリン粒子の剛性構造が分子間架橋を阻害しているためと考えられます[73,74]。7S-richのシューズ?、より柔軟性な処理によりβ-conglycinin、粒子とともに生成分かれ形より相互接続近い。ひずみが大きくなると、最初に解離した粒子は互いに絡み合い、新しいクラスターを形成する[75]。この実験における共焦点レーザー走査顕微鏡法と走査電子顕微鏡法の結果から、単離大豆タンパク質と11 sリッチゲルは、より大きな凝集体からなる比較的密なネットワークを有していたのに対し、7 sリッチタンパク質ゲルは、より粗く、より不均一で、より多くの枝を持つより小さな粒子から構成されていたことが示された[76]。

4結論

Although soybeans are widely used in food production in China, due to the diversity of their components and extraction processes, companies still rely on empirical selection for the regulation of product quality. The correlation between the composition, structure, functionality and sensory quality of raw materials is still relatively vague. This paper provides knowledge about the composition and industrial production of soy protein in recent years, focusing mainly on the introduction of protein extraction processes and functionality. There are still gaps in the isolation and identification of soy components and the means of characterizing protein functionality. In addition, in order to achieve green production and reduce carbon emissions, the use of by-products such as okara and soybean meal should be encouraged, for example, by using extrusion cooking to produce vegetarian meat products, developing soy active peptides, and producing bio-based plastic products.

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